Sommaire de la page :
- Réservation - Aide à la mise en route et à l’interprétation des résultats
- Réservation en ligne
- Appareil disponible sur le Plateau technique
- Etude du repliement par dichroïsme circulaire
- Principaux domaines d’utilisation du dichroïsme circulaire
- Livres et publications de base sur le dichroïsme circulaire
- Tutoriaux en ligne
- Sites Web de déconvolution des spectres
- Programmes de déconvolution (sous Windows) :
- Fournisseurs de cuves et de matériel pour le dichroïsme circulaire
- Publications 2006

Réservation - Aide à la mise en route et à l’interprétation des résultats :
Roland Montserret
UMR 5086 CNRS - Université Lyon1
Institut de Biologie et Chimie des Protéines
7 passage du Vercors
69367 Lyon Cedex 07
Téléphone : 04 37 65 29 49
Fax : 04 72 72 26 04
e-mail : r.montserret @ ibcp.fr

Le dichroïsme circulaire (CD) est une spectroscopie d’absorption dans l’UV proche et lointain qui donne des informations sur la structure des macromolécules biologiques en solution. Un échantillon possédant un chromophore chiral ou placé dans un environnement asymétrique, absorbe différemment une onde polarisée circulaire gauche et une onde polarisée circulaire droite. Le dichroïsme circulaire permet de mesurer cette différence.
L’évaluation de la structure secondaire est la principale utilisation du CD dans l’étude des protéines. Le chromophore dans ce cas est le groupement amide de la liaison peptidique. Il est placé entre deux carbones asymétriques; les carbones alpha des deux acides aminés voisins. Les groupements peptidiques (ou plans peptidiques) sont orientés suivant des angles phi et psi caractéristiques des différents types de structures secondaires. L’allure des spectres de CD varie donc suivant le type de repliement en hélice a, feuillet b, coude et apériodique (random). Des méthodes de « déconvolution » des spectres de CD permettent de quantifier ces différents éléments de structure secondaire.
Avantages de la technique :
- Facile d’utilisation, rapide et non-destructive (l’échantillon est récupéré après enregistrement du spectre).
- Elle nécessite une faible quantité d’échantillon et n’est pas de limitée par la taille de la protéine.
- Elle permet des évaluations structurales en amont d’études structurales plus lourdes par RMN ou par Bio-Cristallographie.